CH6-2 효소-기질 결합

1) 효소-기질 결합의 개요

- Remind: 촉매 + 기질(substrate) -> 촉매-기질 complex (전이상태) -> 촉매 + 생성물

                                                                                                                        (E + S -> ES -> E + P)

- 기질은 효소의 활성부위(active site)[[1]]에 비공유결합으로 결합을 하고, 촉매 반응은 이 활성 부위에서 진행이 됨

2) 활성부위에 결합되는 원리에 따른 효소-기질 결합의 분류

① 자물쇠-열쇠 모델 (lock-and-key model)

- 기질과 효소의 활성부위가 기하학적으로 매우 유사한 형태

- 효소의 활성부위가 기질과 상보적인 모양을 하고 있어서 기질과 효소가 꼭 맞게 결합이 가능함

② 유도-적합 모델 (induced-fit model)

- 효소(단백질)의 3차원적 유연성을 고려한 모델

- 기질과 효소의 활성부위가 유사하여 기질이 결합을 할 수 있으며, 복합체가 형성되면 효소가 활성부위의 기하학적 구조를 변형하여 기질과 꼭 맞게 변화함 (결합 전 후 효소의 구조 다름)

  -> 자물쇠 열쇠 모델보다 기질과 더 완벽하게 결합이 가능해짐

③ 결합 모델과 활성화 에너지 도표

- 기질-효소 복합체는 분리된 형태보다 안정하기에 에너지 준위가 낮아지며, 복합체 상태에서 전이상태로 도달한 후 반응이 진행됨

- induced fit model의 경우 lock-and-key model보다 복합체가 덜 결합이 된 상태를 의미하므로 상대적으로 에너지 준위가 높게 형성됨

- 다만 전이상태로 도달하기에 효소의 기하학적 변화로 더 꼭 맞게 형성할 수 있게 되므로 전이상태에서는 lock-and-key model보다는 더 안정한 상황이며, 전이상태의 에너지 준위는 더 낮음

  -> 이는 즉, included-fit model에서의 활성화에너지의 크기가 더 작으며 반응이 더 빠르게 진행될 수 있음을 뜻함

3) 효소반응의 전이상태

- 효소가 관여한 반응은 근접성(proximity)와 방향성(orientation)이 반응 조건에 유리하게 맞춰지기에 반응이 더 빠르게 진행될 수 있음

4) 효소-기질 복합체에서의 생성물 분리

5) 효소 반응의 예시

① 카이모트립신(chymotrypsin)과 카바모일전이효소(aspartate transcarbamoylase) 반응

② non-allosteric (입체성 같은 자리)

- 효소의 활성 부위를 제외하고는 입체적으로 특이적인 자리가 존재하지 않아서 효소에 기질만 결합할 수 있는 효소들을 말함

- 기질의 양에 대한 반응속도 그래프라 hyperbolic 형태를 보이며 대표적인 모델로 Michaelis-Menten model로 이 현상을 설명함

e.g. 카이모트립신(chymotrypsin), 마이오글로빈(myoglobin) 

③ allosteric (입체성 다른 자리) 효소 작용

- 효소의 활성 부위와는 별도로 입체적 특이성이 다른 부위가 존재하고, 해당 부위에 작은 분자가 결합하여 효소의 활성 정도가 달라질 수 있는 효소들을 말함

- 기질의 양에 대한 반응 속도의 그래프가 sigmoid 형태를 보이며 이는 다양한 모델로 설명이 됨

e.g. 카바모일전이효소(transcarbamoylase)와 헤모글로빈(hemoglobin)

 

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[[1]] 활성 부위는 단백질 내의 틈이나 오목한 곳에 위치한 부위를 말하며, 효소 활성에 필수적인 특정 아미노산으로 구성이 되어 있음